Так, активность ферментов может регулироваться при связывании низкомолекулярных соединений в специальных регуляторных центрах катализатора или же за счёт взаимодействия ферментов с активаторами или ингибиторами.
Активность многих ферментов зависит от присутствия в среде катионов и анионов. Например, активатором амилазы слюны (фермента, расщепляющего крахмал и гликоген в ротовой полости) являются анионы хлора, активаторами енолазы (фермента, катализирующего одну из реакций гликолиза) являются Mg2+, Мn2+ и К+, каталаза и пероксидаза активируются ионами Fe2+, карбоангидраза и лактатдегидрогеназа — ионами Zn2+, фосфоглюкомутаза и холинэстераза — ионами Мn2+, аскорбатоксидаза и фенолоксидаза — ионами Сu2+. Активатором многих ферментов, например, Са — кальмодулин — зависимой протеинкиназы и многих липаз, являются ионы Са2+.
В качестве активаторов или ингибиторов ферментов могут выступать и другие низкомолекулярные соединения. Так, АТФ и цитрат (лимонная кислота) ингибируют один из ключевых регуляторных ферментов гликолиза — фосфофруктокиназу, тогда как АДФ и АМФ, наоборот, активируют этот фермент.
В активации ещё одного фермента углеводного обмена — гликогенфосфорилазы, расщепляющей гликоген в клетках печени, участвуют как низкомолекулярные соединения, так и многочисленные белки.