Простые ферменты состоят только из аминокислот — например, пепсин, трипсин, лизоцим.
Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот — апофермент, и небелковую часть — кофактор (кофактор, в свою очередь, может называться коферментом (НАД+, НАДФ+, ФМН, ФАД, биотин) или простетической группой (гем, олигосахариды, ионы металлов Fe2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+)).
Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.
В составе белка — фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:
1. Активный центр — комбинация аминокислотных остатков (обычно 12 — 16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.
2. Аллостерический центр (allos — чужой) — центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.